Sintesi del collagene, di cosa parliamo?

Autore: Redazione

La sintesi del collagene è il risultato di una serie di eventi intracellulari ed extracellulari molto complessi. Seppur di interesse generale nel mondo della medicina, il collagene rappresenta il principale focus delle nuove tecniche antinvecchiamento praticate in medicina estetica. Nel prossimo futuro questo trend è destinato a continuare.

Come si forma il collagene?

La sintesi del collagene avviene in diverse tipologie di cellule a seconda del tessuto, così se nelle ossa la sintesi avviene negli osteoblasti nel tessuto connettivo le cellule responsabili della sintesi sono i fibroblasti. Dalle istruzioni iniziali contenute nei geni, il collagene è sintetizzato a partire da catene grezze di pre-pro-polipeptidi fino alla tripla elica del tropocollagene. L’idrossilazione di prolina e lisina è il processo più importante, condizionato dall’enzima prolil idrossilasi attraverso il ruolo dell’acido ascorbico (Vitamina C).

Indispensabile, in questa serie di processi, è la qualità dell’ambiente dove i fibroblasti operano. Infatti, i filler a base di collagene, utilizzati in medicina estetica, presentano almeno 3 componenti centrali per la stimolazione dei tessuti: il collagene (il più efficace è quello ricombinante), l’acido ialuronico e la cabossimetilcellulosa. Questi tre “ingredienti” sono indispensabili per aumentare la produzione di collagene, migliorare il metabolismo dei fibroblasti e preservare l’ambiente dall’azione dell’enzima ialuronidasi conservando la capacità di idratare e riparare i tessuti adeguatamente.

Perchè il collagene si degrada?

La degradazione del collagene è un processo fisiologico legato all’invecchiamento e alla predisposizione genetica. A questi fattori intrinseci è necessario affiancare tutte quelle cause esterne che ne accelerano il decorso. Tra queste cause, l’esposizione ai raggi solari (raggi UV), il fotoinvecchiamento, è di certo l’evento che più influisce sulla degradazione delle catene proteiche del collagene. Nondimeno, però, è necessario considerare come la dieta alimentare, il tabagismo, l’esposizione a fattori ambientali estremi e a prodotti chimici siano anch’essi fattori determinanti nella velocità con la quale il collagene perde le sue caratteristiche principali.

Un attore molto attivo nella degradazione del collagene è il radicale libero responsabile dello stress ossidativo. Lo stress ossidativo è definito tale poiché l’azione dei radicali liberi, con struttura chimica instabile, è orientata al riequilibrio dei propri elettroni appropriandosene dalle molecole nelle proprie vicinanze. Lo squilibrio redox, dunque, diventa un processo, alla lunga, incontrollabile che intacca la struttura chimica delle molecole, e la funzionalità, danneggiando i tessuti e favorendo la comparsa di inestetismi cutanei.

Migliorare la sintesi del collagene

Per proteggere la pelle da rughe ed altri inestetismi è fondamentale equilibrare la produzione di collagene attraverso trattamenti di medicina estetica, abitudini alimentari e quotidiane salutari, uso di cosmeceutici ed integratori a base di collagene e acido ialuronico. Le abitudini alimentari servono, piuttosto che a conferire direttamente collagene ai tessuti, a prevenire lo stress ossidativo e tutti gli altri processi che intervengono nella degradazione del collagene. Tuttavia, la particolare struttura chimica del collagene rende la proteina di difficile metabolizzazione, se assunta con cibi ed integratori, tanto da rendere necessario lo “spezzettamento” della struttura per meglio favorirne l’assorbimento.

La riduzione del collagene in frammenti più piccoli è tipica di alcune creme ad uso topico. La permeazione della proteina attraverso la cute non è affatto semplice per cui l’effetto di questi prodotti è limitato. Diverso è il discorso del collagene ricombinante, che viene dispensato attraverso i filler ma presenta una struttura chimica funzionale alle necessità di biostimolazione dei tessuti. In particolare la sua struttura a singola elica non è il prodotto di una riduzione della proteina ma la soluzione della ricerca per ridurre il “peso” della molecola e consentire alla stessa di effettuare maggiori legami all’interno dei tessuti, fondamentali per il metabolismo cellulare.

Il collagene ricombinante non presenta, inoltre, alcun effetto collaterale per la salute essendo ricavato da processi di coltivazione in laboratorio controllati. Quest’ultimi, fanno si che il collagene aumenti la sua efficienza all’interno del tessuto connettivo favorendo il metabolismo dei fibroblasti e la sintesi di nuovo collagene.

L’obiettivo è preservare il collagene

È ben noto che il collagene sia una proteina, la principale e maggiormente presente nei mammiferi, uomo compreso. La sua presenza è fondamentale in diversi tipi di tessuti, come quello connettivo dove il suo stato di salute è visibile attraverso gli effetti dell’invecchiamento. Il suo ruolo, difatti, è quello di costituire impalcature per i tessuti, mantenendoli forti, elastici e compatti.

Agire tempestivamente per preservare il collagene è la migliore ricetta per rallentare gli effetti dell’aging. Per cui, mantenere uno stile di vita sano e utilizzando prodotti specifici per il benessere della propria pelle, sin dalla giovane età, permette di allungare la vita del collagene, rallentando la degradazione e permettendo un buon ricambio tissutale attraverso la stimolazione dei fibroblasti. I filler al collagene, se utilizzati regolarmente e tempestivamente, possono ritardare l’invecchiamento cutaneo in modo determinante garantendo una pelle sempre giovane, compatta ed elastica.

FONTI:

• Sheldon R. Pinnel, Regulation of Collagen Synthesis, Journal of Investigative Dermatology, Vol.79, Is.1, supplement, luglio 1982 pp 73-76.
• Tullio Cainelli, Alberto Giannetti, Alfredo Rebora, Manuale di dermatologia medica e chirurgica, McGraw Hill 2017.
• Ferdinando Terranova, Carlo Alberto Bartoletti, Biologia molecolare dell’invecchiamento cutaneo intrinseco ed estrinseco, EMC – Cosmetologia Medica e Medicina degli Inestetismi Cutanei, Vol.5 Issue 1, 2008, pp 1-14.
• Peter Fratzl, Collagen: Structure and Mechanics, Springer, 2008.